Lectinas de massas de ovas de moluscos do genero Biomphalaria

Abstract

Resumo: Lectinas que aglutinam especificamente eritrócitos humanos do tipo A (lectina anti-(A)), foram isoladas de massas de ovas (MO) de B. straminea , B. tenagophila bem como de glândula de albúmen (GA) de B. straminea. Entretanto a lectina de MO de B. glabrata diferencia-se das de B. straminea e B. tenagophila por apresentar atividade hemoaglufcinante com hemácias A, B, e AB (lectina do tipo anti-(A+B)). As lectinas dos moluscos estudados não apresentaram atividade hemoaglutinante com hemácias de coelho ou de embrião de galinha. Após saturação com sulfato de amônia (0-40 e de 4_0 75% de saturação) a lectina de MO de B. straminea foi purificada por cromatografia de afinidade em coluna de Sephadex G-75 120. A proteína purificada por este método, representa 9% das proteínas totais solúveis, em solução de cloreto de sódio 0,9%. Esta fração purificada é homogênea em eletroforese em gel de poliacrilamida em pH 4,5. Eletrofocalização desta glicoproteína apresentou uma única faixa de proteína, correspondente a pH 7,6. A quantidade mínima de proteína purificada, necessária para provocar aglutinação máxima (++++) com hemácias do tipo A, foi de 77 ng. As reações de hemoaglutinação das lectinas de MO de B. straminea, B. glabrata e de GA de B. stramínea, B glabrata e B tenagophila foram fortemente estimuladas por iontes de Mg++ . Iontes Ca++ , Co++ e Mn++ não apresentavam efeito estimulador sobre a reação de hemoaglutinação das lectinas dos moluscos estudados. Estudos sobre a interação lectina - carboidrato , demonstraram que ceto- hexoses, [D-frutose , L -sorbose e D-tai gatose) são os inibidores genéricos destas lectinas.