Estudo das propriedades e indução da trealase de

Abstract

Resumo: A trealase micelial de Scopulariopsis brevicaulis foi purificada 362 vezes com 51% de rendimento. A enzima mostrou ser altamente específica para a trealose com Km de 0,48 mM. A atividade catalítica máxima foi observada pela incubação da enzima com a trealose em pH 6,0 - 6,2 a 459C e apresentou energia de ativação de 12 kcal/mol. Trata-se de vima glicoprotéina tetramêrica com peso molecular estimado em 430.000. A enzima apresenta natureza acídica com pI em torno de 2,9. Constatou-se inibição do tipo competitiva pelo Tris (Ki = 71 mM) e PCMB (Ki = 0,11 mM) e não competitiva pelo Hg+ + (Ki = 0,016 m M). Este fungo sintetiza grande quantidade de trealase em baixas concentrações de amido ou maltose. A síntese da trealase sofre o fenômeno da repressão pela glucose. Experimentos efetuados com a cicloheximida, um antibiótico conhecido por inibir a síntese proteica, indicaram que a produção da trealase em presença de amido ou maltose i decorrente da síntese "de novo". A trealase micelial possivelmente ê a mesma daquela encontrada no meio de cultura, por apresentarem propriedades semelhantes.