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dc.contributor.advisorRibeiro, Enilze Maria de Souza Fonseca, 1958-pt_BR
dc.contributor.authorGomig, Talita Helen Bombardelli, 1989-pt_BR
dc.contributor.otherUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências Biológicaspt_BR
dc.date.accessioned2022-09-16T13:26:40Z
dc.date.available2022-09-16T13:26:40Z
dc.date.issued2013pt_BR
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/1884/31592
dc.descriptionOrientadora: Enilze Maria de Souza Fonseca Ribeiropt_BR
dc.descriptionMonografia (Bacharelado) - Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências Biológicaspt_BR
dc.description.abstractResumo : A glândula mamária humana apresenta estrutura celular complexa, com um sistema integrado de renovação do tecido, controlado principalmente por hormônios e por fatores de crescimento. As constantes alterações na estrutura e nos níveis de fatores reguladores do desenvolvimento podem predispor o tecido a doenças mamárias, incluindo o câncer. O câncer de mama é o segundo tipo de neoplasia mais frequente no mundo e o mais comum entre as mulheres, após o carcinoma de pele não melanoma. A tumorigênese mamária é um evento complexo, no qual diferentes proteínas estão envolvidas. O estabelecimento do perfil proteico para o tecido mamário não tumoral é fundamental para caracterizar a mama em estado saudável e possibilitar a inferência de alterações envolvidas na transformação e progressão neoplásica. Nesse contexto, a abordagem proteômica permite a identificação e a caracterização de potenciais biomarcadores que possam ser úteis para diagnóstico, terapêutica e prognóstico. No presente estudo, foi utilizada a eletroforese em gel bidimensional combinada com a espectrometria de massa para analisar o perfil de expressão proteica de quatro amostras de tecido mamário não tumoral da mama oposta àquela acometida pela neoplasia. A análise dos géis bidimensionais foi realizada no programa ImageMasterTM 2D Platinum v6.0 e revelou 80 spots de interesse para a identificação por peptide mass fingerprint (PMF) na plataforma MASCOT. Destes, 48 spots foram identificados e corresponderam a 36 proteínas diferentes, distribuídas em nove categorias funcionais: Citoesqueleto e proteínas associadas (25%); enzimas metabólicas (13,9%); chaperonas moleculares (2,8%); proteínas associadas à membrana, com múltiplas atividades (2,8%); proteínas com funções de ligação/ transporte (38,9%); reguladores do crescimento e proliferação celular (2,8%); detoxificação e proteínas redox (2,8%); biossíntese de proteínas (2,8%); e outras funções (8,3%). Estes dados fornecem informações adicionais para a caracterização do tecido mamário não tumoral. Entretanto, outras metodologias são necessárias para ampliar o conhecimento da mama saudável e possibilitar a construção de um mapa proteico desse tecido.pt_BR
dc.format.extent1 recurso online : PDF.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.relation.requiresExigências do sistema: Adobe Acrobat Readerpt_BR
dc.subjectMamaspt_BR
dc.subjectProteômicapt_BR
dc.titleAnálise proteômica em tecido mamário não tumoral contralateralpt_BR
dc.typeMonografia Graduação Digitalpt_BR


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