• Entrar
    Ver item 
    •   Página inicial
    • Trabalhos de Graduação
    • Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia (Palotina)
    • Ver item
    •   Página inicial
    • Trabalhos de Graduação
    • Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia (Palotina)
    • Ver item
    JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

    Simulação computacional da interação de aminoácidos com óxido de grafeno

    Thumbnail
    Visualizar/Abrir
    R_G_NATHAN_GATTI_ELEUTERIO_DA_SILVA.pdf (1.252Mb)
    Data
    2026
    Autor
    Silva, Nathan Gatti Eleuterio da
    Metadata
    Mostrar registro completo
    Resumo
    Resumo: O óxido de grafeno (OG) é um nanomaterial que vem sendo amplamente estudado devido às suas características físico-químicas e pela possibilidade de interação com biomoléculas. Os aminoácidos, entre essas biomoléculas, despertam um interesse especial por serem unidades estruturais das proteínas e por sua participação em vários processos biológicos. Entender como os aminoácidos interagem com os óxidos de grafeno pode ajudar a criar materiais para biotecnologia, sensores e sistemas de adsorção. O objetivo deste estudo foi investigar, por meio de simulações computacionais, a interação entre aminoácidos e óxido de grafeno em várias condições de solvatação. As interações do óxido de grafeno nas conformações cis e trans com os aminoácidos alanina, cisteína, fenilalanina, prolina e triptofano foram analisadas. Os cálculos foram realizados utilizando a Teoria do Funcional da Densidade (DFT), com o funcional B3LYP e a base 6-31G+(d,p). O modelo IEFPCM incorporou implicitamente os efeitos de solvatação para água, DMSO, benzeno e heptano, bem como para simulações em vácuo. Os resultados indicaram que os solventes polares, particularmente a água, ofereceram uma estabilização energética superior dos sistemas em relação aos solventes apolares. Em termos gerais, os complexos com a conformação trans do óxido de grafeno mostraram uma estabilidade relativa maior em comparação àqueles com conformação cis. As geometrias otimizadas sugeriram que as interações são majoritariamente controladas por ligações de hidrogênio entre os grupos hidroxila do óxido de grafeno e grupos carboxila dos aminoácidos. Por fim, conclui-se que tanto a conformação estrutural do óxido de grafeno quanto o ambiente de solvatação têm um impacto significativo na estabilidade dos complexos formados. A conformação trans e os meios polares são as condições mais favoráveis para a interação com os aminoácidos analisados
     
    Abstract: Graphene oxide (GO) is a nanomaterial that has attracted considerable attention due to its physicochemical properties and its ability to interact with biomolecules. Among these biomolecules, amino acids are of particular interest because they are the fundamental building blocks of proteins and play essential roles in numerous biological processes. Understanding the interactions between amino acids and graphene oxide may contribute to the development of novel materials for biotechnology, sensing applications, and adsorption systems. The aim of this study was to investigate, through computational simulations, the interaction between amino acids and graphene oxide under different solvation conditions. Interactions between cis and trans graphene oxide conformations and the amino acids alanine, cysteine, phenylalanine, proline, and tryptophan were evaluated. Calculations were performed using Density Functional Theory (DFT) with the B3LYP functional and the 6-31G+(d,p) basis set. Solvation effects were implicitly incorporated through the IEFPCM model for water, dimethyl sulfoxide (DMSO), benzene, and heptane, as well as under vacuum conditions. The results showed that polar solvents, particularly water, provided greater energetic stabilization of the systems compared with nonpolar solvents. Overall, complexes involving the trans conformation of graphene oxide exhibited higher relative stability than those containing the cis conformation. Optimized geometries indicated that the interactions were predominantly governed by hydrogen bonding between hydroxyl groups of graphene oxide and carboxyl groups of amino acids. In conclusion, both the structural conformation of graphene oxide and the solvation environment significantly influence the stability of the resulting complexes. The trans conformation and polar media represent the most favorable conditions for interaction with the amino acids investigated
     
    URI
    https://hdl.handle.net/1884/106837
    Collections
    • Engenharia de Bioprocessos e Biotecnologia (Palotina) [76]

    DSpace software copyright © 2002-2022  LYRASIS
    Entre em contato | Deixe sua opinião
    Theme by 
    Atmire NV
     

     

    Navegar

    Todo o repositórioComunidades e ColeçõesPor data do documentoAutoresTítulosAssuntosTipoEsta coleçãoPor data do documentoAutoresTítulosAssuntosTipo

    Minha conta

    EntrarCadastro

    Estatística

    Ver as estatísticas de uso

    DSpace software copyright © 2002-2022  LYRASIS
    Entre em contato | Deixe sua opinião
    Theme by 
    Atmire NV