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Regulação da L-rhamnose desidrogenase no mutante PR1 de Pichia stipitis capaz de utilizar 2-desoxi-D-glucose

dc.contributor.advisorRigo, Liu Unpt_BR
dc.contributor.otherFunayama, Shigehiro, 1943-pt_BR
dc.contributor.otherUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)pt_BR
dc.creatorPardo, Eneida Hamampt_BR
dc.date.accessioned2026-01-26T13:43:16Z
dc.date.available2026-01-26T13:43:16Z
dc.date.issued1991pt_BR
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/1884/100499
dc.descriptionOrientadores: Liu Un Rigo, Shigehiro Funayamapt_BR
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Federal do Parana, Setor de Ciencias Biologicaspt_BR
dc.description.abstractResumo: A levedura Pichia stipitis estirpe NRC 5568 é capaz de sintetizar a enzima L-rhamnose desidrogenase (EC 1.1.1.173) em presença de L-rhamnose. A sintese desta enzima é reprimida por D-glucose. No presente trabalho descrevemos uma estratégia para a obtenção de mutantes de Pichia stipitis resistentes à repressão catabólica. Uma cepa mutante, PR1, isolada por este procedimento, além de consumir as mesmas fontes de carbono utilizadas pela cepa selvagem é também capaz de crescer em 2-desoxi-D-glucose. Neste mutante a síntese da L-rhamnose desidrogenase, ao contrário do que acontece na cepa selvagem, é insensível à repressão por D-glucose, D-galactose e 2-desoxi-D-glucose. 0 glicerol reprime a sintese da L-rhamnose desidrogenase em ambas as estirpes. As cepas em estudo são resistentes á cicloheximida, porém a sintese da L-rhamnose desidrogenase é sensível à 8-hidroxiquinolinapt_BR
dc.format.extentxvi, 98 p. : il. ; 28 cm.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.subjectL-Rhamnose desidrogenasept_BR
dc.subjectPichia stipitispt_BR
dc.subjectGlicosept_BR
dc.subjectLeveduraspt_BR
dc.subjectBioquímicapt_BR
dc.titleRegulação da L-rhamnose desidrogenase no mutante PR1 de Pichia stipitis capaz de utilizar 2-desoxi-D-glucosept_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR


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Nome:
D - T - ENEIDA HAMAM PARDO.pdf
Tamanho:
5.374Mb
Formato:
PDF
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