Proteinas com atividade hemaglutinante e de interação com linfocitos isoladas de masssas de ovas de Biomphalaria glabrata (var. albina)

Abstract

Resumo: O extrato bruto de massas de ovas do molusco Biomphalaria glabrata (var. albina) apresentou atividade hemaglutinante anti (A+B) e de interação com linfócitos humanos. Tais atividades foram separadas por precipitação ffacionada com sulfato de amônio e cromatografia de troca iônica em DEAE-Sephadex A 50-120. A lectina com atividade hemaglutinante foi purificada 1.475 vezes em relação ao extrato bruto por cromatografia de afinidade em Sepharose-CL-6B acoplada à L-fucose, teve como inibidor preferencial a D-frutose na concentração de 14,1 mM, foi estimulada pelos íons Ca2+ e Mg2+ e mostrou-se estável até a temperatura de 50°C e na faixa de pH de 3 a 9. A inativação da lectina por 9 mM de EDTA foi revertida por diálise e na presença dos íons Ca^+ e Mg2+ (136 mM). A fiação ativa com linfócitos mostrou ser um potente bloqueador da interação linfócito-eritrócito de carneiro, como comprovado pela inibição da formação de rosáceas-E e da ligação do anticorpo monoclonal anti-CD2 à superfície dos linfócitos T humanos. Tal fiação foi cromatografada por gel filtração em coluna de Sepharose CL-6B obtendo-se uma fiação 7,1 vezes purificada em relação ao extrato bruto. A ligação aos linfócitos T dos anticorpos monoclonais anti-CD3, anti-CD4 e anti-CDs e a ligação aos linfócitos B do anticorpo monoclonal anti-CDjç não foram bloqueadas. Estes dados indicam que entre os receptores testados a fração ativa para linfócitos do molusco Biomphalaria glabrata (var. albina) é específica para o receptor CD2 de linfócitos T humanos