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dc.contributor.authorYamanaka, Cristina Yassukopt_BR
dc.contributor.otherNascimento, Kazuko H. do (Kazuko Hishida do)pt_BR
dc.contributor.otherUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)pt_BR
dc.date.accessioned2019-08-05T19:54:57Z
dc.date.available2019-08-05T19:54:57Z
dc.date.issued1984pt_BR
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/1884/61730
dc.descriptionOrientadora: Dra. Kazuko Hishida do Nascimentopt_BR
dc.descriptionDissertaçao (mestrado) -Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímicapt_BR
dc.descriptionInclui referências: p. 80-93pt_BR
dc.description.abstractResumo: A trealase micelial de Scopulariopsis brevicaulis foi purificada 362 vezes com 51% de rendimento. A enzima mostrou ser altamente específica para a trealose com Km de 0,48 mM. A atividade catalítica máxima foi observada pela incubação da enzima com a trealose em pH 6,0 - 6,2 a 459C e apresentou energia de ativação de 12 kcal/mol. Trata-se de vima glicoprotéina tetramêrica com peso molecular estimado em 430.000. A enzima apresenta natureza acídica com pI em torno de 2,9. Constatou-se inibição do tipo competitiva pelo Tris (Ki = 71 mM) e PCMB (Ki = 0,11 mM) e não competitiva pelo Hg+ + (Ki = 0,016 m M). Este fungo sintetiza grande quantidade de trealase em baixas concentrações de amido ou maltose. A síntese da trealase sofre o fenômeno da repressão pela glucose. Experimentos efetuados com a cicloheximida, um antibiótico conhecido por inibir a síntese proteica, indicaram que a produção da trealase em presença de amido ou maltose i decorrente da síntese "de novo". A trealase micelial possivelmente ê a mesma daquela encontrada no meio de cultura, por apresentarem propriedades semelhantes.pt_BR
dc.format.extent93 f. : il., grafs., tabs.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.relationDisponível em formato digitalpt_BR
dc.subjectBioquímicapt_BR
dc.titleEstudo das propriedades e indução da trealase de "Scopulariopsis brevicaulis"pt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR


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