Influência das fasinas PhaP1 e PhaP2 de Herbaspirillum seropedicae SmR1 no acúmulo de grânulos de polihidroxibutirato

Abstract

Resumo: Polihidroxibutirato (PHB) é um polímero produzido por várias bactérias em situações de excesso de carbono e falta de outro nutriente essencial para o seu crescimento. PHB funciona como uma reserva energética e é armazenado intracelularmente na forma de grânulos insolúveis. Na superfície de grânulos de PHB, algumas proteínas estão ligadas e são importantes para a estrutura e para o metabolismo do PHB. As fasinas são as proteínas associadas aos grânulos mais abundantes e, desempenham uma importante função no controle da forma e tamanho dos grânulos. Neste trabalho, nós apresentamos os resultados relacionados à caracterização de estirpes isogênicas de Herbaspirillum seropedicae mutadas em phaP1, pahP2 ou em ambos os genes. Os resultados mostraram que apesar da alta similaridade entre PhaP1 e PhaP2, PhaP1 é a principal fasina de H. seropedicae, uma vez que a sua deleção reduz o acúmulo de PHB em torno de 50% em comparação com a estirpe selvagem e com ?phaP2. Além disto, o padrão diferencial de transcrição de phaP2 nos leva a propor que possivelmente PhaP2 pode executar outra função do que apenas ligar e formar os grânulos de PHA em H. seropedicae.

Abstract: The polyhydroxybutyrate (PHB) is a polymer produced by several bacteria in situations of carbon excess and deficiency in other essential nutrient. PHB works as an energetic reservoir and it is stored intracellularly in the form of granules. On the surface of PHB granules, some proteins are attached being important for the structure of the granules and metabolism of PHB. The phasins are the most abundant granule-associated proteins and, they perform important structural role controlling the shape and size of granules. In this work, we present results concerning the characterization of isogenic strains of Herbaspirillum seropedicae defective in phaP1, phaP2 or in both genes. The results showed that despite the high similarity among PhaP1 and PhaP2, PhaP1 is the major phasin in H. seropedicae, since its deletion reduces PHB accumulation around 50% in comparison to the wt and ?phaP2 strain. In addition, the differential pattern of transcription of phaP2 prompts us to propose that possibly PhaP2 has evolve to perform other function than only bind and form PHA granules in H. seropedicae.