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dc.contributor.authorAlnoch, Robson Carlospt_BR
dc.contributor.otherUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciencias Biológicas. Programa de Pós-Graduaçao em Bioquímicapt_BR
dc.contributor.otherKrieger, Nadia, 1952-pt_BR
dc.date.accessioned2013-08-07T15:26:15Z
dc.date.available2013-08-07T15:26:15Z
dc.date.issued2013-08-07
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/1884/29994
dc.description.abstractResumo: Um nova lipase (LipC6G9) obtida por prospecção metagenômica foi imobilizada e seu potencial de aplicação em biocatálise foi avaliado. Três diferentes suportes com propriedades distintas em relação à forma de interação com a enzima (adsorção física e ligação covalente) foram comparados. Foram investigados os principais parâmetros do processo de imobilização: eficiência de imobilização (E), retenção de atividade (R) e atividade de esterificação da enzima imobilizada nos diferentes suportes. As eficiências de imobilização foram 100% em apenas 6 h para Immobead, 87% em 48 h para Accurel e 13% em 48 h para Celite. As atividades de hidrólise contra trioleína em n-heptano para LipC6G9 imobilizada em Accurel, Immobead e Celite foram de 160 U g-1, 26 U g-1 e 22 U g-1, respectivamente. Entre os três preparados enzimáticos avaliados, apenas a lipase imobilizada em Accurel apresentou atividade de esterificação, com um valor de 16 U g-1 na síntese de oleato de etila em n-heptano, com 90% de conversão em 8 h, a 40 °C. O suporte Accurel foi selecionado para a imobilização de LipC6G9 e sua posterior caracterização em meio orgânico. A enzima imobilizada manteve 100% de sua atividade residual após incubação a 30 °C e mais de 70% quando incubada a 40 °C e 50 °C, por 8 h em n-heptano. LipC6G9 imobilizada também se mostrou estável em diferentes solventes orgânicos como n-heptano (log P 4,0), n-hexano (log P 3,5), etanol (log P -0,23) e acetona (log P -0,31), mantendo mais de 80% de sua atividade residual após 8 h de incubação a 30 °C. A atividade de síntese de ésteres etílicos foi investigada com ácidos graxos de diferentes comprimentos de cadeia. Melhores conversões (90% em 3 h) foram obtidas para ácidos graxos saturados de cadeia média e longa (C8, C14 e C16), com máxima atividade (29 U g-1) obtida para ácido palmítico (C16). Em relação à regiosseletividade, LipC6G9 foi caracterizada como uma lipase 1,3 específica. A enantiosseletividade de LipC6G9 foi avaliada por meio de reações de transesterificação do álcool (R,S)-1-fenil-1-etanol com acetato de vinila e da hidrólise do éster análogo, (R,S)-acetato de 1-feniletila. Foram obtidos excelentes valores de excesso enantiomérico (ee >95%) e enantiosseletividade (E > 200) para o isômero (R) de ambos os substratos avaliados. Os resultados reportados neste trabalho são promissores e fundamentam estudos futuros para o desenvolvimento de aplicações LipC6G9 imobilizada em Accurel em biocatálise.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.subjectTesespt_BR
dc.subjectLipasept_BR
dc.subjectMetagenômicapt_BR
dc.titleImobilização e caracterização de uma nova lipase obtida por prospecção metagenômicapt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR


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