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dc.contributor.advisorCamargo, Paulo César de, 1947-pt_BR
dc.contributor.authorCarvalho, Vivian Fernanda Pavesipt_BR
dc.contributor.otherBenelli, Elaine Machado, 1970-pt_BR
dc.contributor.otherUniversidade Federal do Paraná. Setor de Tecnologia. Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência dos Materiais - PIPEpt_BR
dc.date.accessioned2021-05-07T17:15:00Z
dc.date.available2021-05-07T17:15:00Z
dc.date.issued2011pt_BR
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/1884/29340
dc.descriptionOrientador : Prof. Dr. Paulo César de Camargopt_BR
dc.descriptionCo-orientadora: Profa. Dra. Elaine Benellipt_BR
dc.descriptionDissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Ciências Exatas, Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência dos Materiais. Defesa: Curitiba, 02/12/2011pt_BR
dc.descriptionBibliografia: fls. 67-70pt_BR
dc.descriptionÁrea de concentração: Engenharia e ciência dos materiaispt_BR
dc.description.abstractResumo: A cristalização da lisozima sobre a superfície de grade de cobre revestida com filme fino de carbono bacteriano(GC) para microscopia de transmissão foi analisada por microscopia de força atômica (MFA) e microscopia eletrônica de transmissão (MET). A lisozima é uma proteína globular, que atua como enzima antibacteriana, hidrolisando uma porção da parede celular de algumas bactérias, sendo assim conhecida como um antibiótico natural. A solução da lisozima foi depositada por diferentes métodos sobre a superfície de GC. Além da deposição da solução de lisozima, foram também utilizadas nano partículas (NP) de ouro como nucleantes. Os cristais formados com e sem NP de Au e em diferentes concentrações, foram analisados por MET e por MFA. As imagens topográficas de MFA não mostram diretamente as NP de Au, devido a irregularidade da superfície da GC, comprometendo o uso do MFA nesta análise. A análise de Espalhamento Dinâmico de Luz (EDL) da solução de lisozima mostra aglomerados com dimensões comparáveis com unidades protéicas, sugerindo que não ocorre cristalização antes da deposição na GC. A análise das imagens de difração de elétrons obtidas por MET sugerem que houve formação de cristais de lisozima com parâmetros de rede a=3,1nm, b= 5,25nm e c= 8,9 nm. O maior número de cristais tanto na forma monocristalina, quanto policristalina ocorreu nos filmes preparados com NP de Au e com baixas concentrações (10 M) de proteína e menores tempo de incubação.pt_BR
dc.description.abstractAbstract: Lysozyme crystal were prepare on Transmission Electronic Microscope (TEM) Carbon coated grids (CG). Lysozyme is a globular protein that acts as an enzyme hydrolyzing the wall of bacterium, being known as natural antibiotic. The lysozyme solution was deposited on CG by different methods. In addition to the deposition of lysozyme itself, gold nano particles (NP) were also used as nucleant. TEM and Atomic Force Microscopy (AFM) were used to search the formation of crystals. Topographic AFM images cannot show direct evidences of Au NP due to the large irregularity of CG surface, jeopardizing the advantage of AFM. DLS analysis of lysozyme solution shows particles with size compared to the protein unit dimensions, suggesting that crystallization occurs after protein being deposited on CG. TEM images and diffraction patterns suggest the formation of orthorhombic lysozyme crystals with lattice parameters of a=3.1 nm , b=5.25nm and c=8.9nm. The largest number of crystal, either single or polycrystalline were found for the samples prepared with Au NP and at low lysozyme concentration 10 M with the shortest incubation time (5 s).pt_BR
dc.format.extent70f. : il. [algumas color.], grafs., tabs.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.languagePortuguêspt_BR
dc.relationDisponível em formato digitalpt_BR
dc.subjectTesespt_BR
dc.subjectLisozima - Cristalizaçãopt_BR
dc.subjectProteínaspt_BR
dc.subjectEngenharia de Materiais e Metalurgiapt_BR
dc.titleFormação e caracterização de cristais de proteínas usando métodos de filmes finospt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR


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