Caracterização térmica e capacidade geleificante de um isolado proteico de grãos de quinoa (Chenopodium quinoa)

Abstract

Resumo: A quinoa é um pseudocereal originário dos Andes, cultivado e consumido há milhares de anos que vem se popularizando em todo o mundo devido ao seu alto valor nutricional. As proteínas da quinoa apresentam grande quantidade de aminoácidos essenciais fundamentais para a vida humana e são compostas principalmente por globulina 11S e albumina 2S. O objetivo deste trabalho foi obter e caracterizar um isolado proteico de quinoa (IPQ) da variedade BRS Piabiru, e avaliar a sua estabilidade térmica e capacidade geleificante. A composição físico-química do IPQ foi determinada e as proteínas identificadas por meio de eletroforese associada à espectrometria de massas MALDI-ToF. A estabilidade térmica do IPQ foi analisada mediante calorimetria exploratória diferencial (DSC) para concentrações de IPQ de 10% e 15%, nos pHs 3,5 e 7,0 com adição dos sais CaCl2 e MgCl2. A capacidade geleificante foi estudada nas mesmas condições da análise de DSC mediante reologia oscilatória com a obtenção dos valores de G' e G'' durante rampa de aquecimento e resfriamento e a temperatura de geleificação foi encontrada pelo ajuste dos dados a equação sigmoidal de Boltzmann. O IPQ obtido neste trabalho apresentou composição elevada de proteínas (88,53%). As proteínas de quinoa mostraram estabilidade térmica elevada, com temperatura de desnaturação próxima a 80°C, sendo que a adição dos íons divalentes proporcionaram temperaturas de desnaturação mais elevadas. Foi observado que as proteínas de quinoa exibem capacidade geleificante tanto no pH 3,5 quanto no pH 7,0, porém no pH 7,0 estes géis não são estáveis ao resfriamento. Os géis formados em pH 3,5 foram mais fortes do que os obtidos em pH 7,0 ao final dos experimentos de reologia (aquecimento e resfriamento). Os íons Ca2+ e Mg2+ auxiliaram a formação de géis proteicos no pH 3,5 formando soluções de alta viscoelasticidade no início dos experimentos as quais foram menos influenciadas por variações de temperatura. Quando o íon Ca2+ foi adicionado às amostras em pH 3,5 foram formados géis a frio. No pH 7,0 os íons adicionados não auxiliaram na formação de géis proteicos de quinoa. A desnaturação foi essencial no aumento da viscoelasticidade do IPQ durante análise reológica das soluções proteicas em pH 7,0. No pH 3,5 as soluções proteicas apresentaram um aumento da força do gel antes da temperatura de desnaturação, mostrando que não é necessária uma desnaturação completa para a formação de géis neste pH. Palavras chave: desnaturação, análises térmicas, reologia oscilatória, íons divalentes, solubilidade, gel.

Abstract: Quinoa is a pseudocereal native from the Andean regions, grown and consumed for thousands of years and has become more popular around the world because of its high nutritional value. The quinoa proteins show a high amount of essential amino acids fundamental for human life and are composed mainly of 11S globulin and 2S albumin. The aim of this work was to obtain and characterize a quinoa protein isolated (QPI) of the variety BRS Piabiru, and evaluate its thermal stability and gelation capacity. The physical and chemical composition of the QPI was determined and the proteins identified by electrophoresis associated with MALDI-ToF mass spectrometry. The thermal stability of IPQ was analyzed by differential scanning calorimetry (DSC) with IPQ concentrations of 10% and 15% at pH 3.5 and 7.0 with addition of CaCl2 and MgCl2. The gelation ability was studied under the same conditions of DSC by dynamic oscillatory measurements to obtain the G' and G'' for heating and cooling ramp and gelling temperatures were obtained by fitting the data to sigmoidal Boltzmann equation. The IPQ obtained in this study showed high composition of proteins (88.53%). The quinoa proteins demonstrate high thermal stability, with a denaturation temperature of around 80°C. The addition of divalent ions promoted higher denaturation temperatures. It was observed that the quinoa proteins exhibit gelation capacity both in pH 3.5 and pH 7.0, but in pH 7.0 gels are not stable to cooling. The gels formed at pH 3.5 were stronger than those obtained at pH 7.0 after rheology experiments (heating and cooling). The Ca2+ and Mg2+ helped protein gelation in pH 3.5 forming high viscoelasticity solutions at the beginning of the experiments which were less influenced by temperature variations. When the Ca2+ was added to the samples at pH 3.5 were formed cold-set gels. At pH 7.0 the ions added did not help in the formation of quinoa protein gels. Denaturation was essential in the increase of IPQ viscoelasticity for protein solutions at pH 7.0. In pH 3.5 the protein solution showed an increase in gel strength before the denaturation temperature, showing that it is not necessary a complete denaturing for the gel formation at this pH. Keywords: denaturation, thermal analysis, rheology, divalent ions, solubility, gel.